Bei Proteinen, auch Eiweiße genannt, handelt es sich um Makromoleküle. Sie sind die einer der Grundbestandteile aus denen Lebewesen aufgebaut sind. Aus diesem Grund sind Proteine auch wichtiger Bestandteil der Nahrung. Proteine bestehen aus einer Folge von Aminosäuren. Es wird zwischen zwei Hauptgruppen von Proteinen unterschieden.

Hauptgruppen von Proteinen:

• globuläre Proteine
  Die Tertiär- und Quartärstruktur dieser Proteine sieht annähernd kugel- oder birnenförmig aus. Diese Proteine sind in Wasser und Salzlösungen gut löslich.
• fibriläre Proteine
  Die Tertiär- und Quartärstruktur dieser Proteine sieht annähernd fadenförmig und fasrig aus. Diese Proteine sind meist unlöslich und gehören oft zu Stütz- und Gerüstsubstanzen.

Aminosäuren sind die chemischen Bausteine von Peptiden und Proteinen. Aminosäuren sind eine Gruppe von Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer Aminogruppe (-NH2).
Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, auch Rest genannt. Es gibt aber über 500 natürliche Aminosäuren, doch versteht man üblicherweise unter Aminosäuren nur jene 20, welche in der DNA codiert werden. In der belebten Natur spielen nur diese 20 eine Rolle. Diese Aminosäuren sind es, die uns hier interessieren.
Jede Aminosäure wird durch ein Buchstaben-Tripel repräsentiert (3-Buchstaben-Code).
Es gibt aber auch noch die Möglichkeit, dass anstelle dieses Tripels nur ein einzelner großer Buchstabe verwendet wird (1-Buchstaben-Code).

Hier die 20 Aminosäuren mit den jeweiligen Abkürzungen.

Aminosäure	Buchstabentriplet	Einzelbuchstabe
Alanin	ALA	A
Arginin	ARG	R
Asparagin	ASN	N
Asparaginsäure	ASP	D
Cystein	CYS	C
Glutamin	GLN	Q
Glutaminsäure	GLU	e
Glycin	GLY	G
Histidin	HIS	H
Isoleucin	ILE	I
Leucin	LEU	L
Lysin	LYS	K
Methionin	MET	M
Phenylalanin	PHE	F
Prolin	PRO	P
Serin	SER	S
Threonin	THR	T
Tryptophan	TRP	W
Tyrosin	TYR	Y
Valin	VAL	V

Als Primärstruktur eines Proteines wird die direkte Abfolge der Aminosäuren, aus denen ein Protein besteht, bezeichnet.

Als Sekundärstruktur eines Proteines wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren bezeichnet. Die verschiedenen möglichen Strukturtypen ergeben sich durch die spezifischen Molekülbindungen und werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbingungen des Polypeptid-Rückgrates stabilisiert.

Strukturtypen

• alpha-Helix
• beta-Faltblatt
• beta-turn
• random-coil-Strukturen

Als Tertiärstruktur eines Proteines wird die endgültige räumliche Struktur des Moleküls bezeichnet. Die physikalischen Kräfte, durch die diese räumliche Struktur stabilisiert wird, bilden sich vor allem zwischen den Seitenketten von nahe beieinander stehenden Aminosäurenseitenketten aus. Dazu gehören kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinresten aber vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen, wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen, Disulfid-Bindungen und zusätzlich hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

Als Quartärstruktur eines Proteins wird die räumliche Anordnung mehrer Proteinmoleküle bezeichnet. Eine solche räumlich Aneinanderlagerung von Proteinen ist allerdings nicht chemisch miteinander verbunden.