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Mehrere RNA-bindende Domänen

SAM & KH

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Proteine mit SAM- und KH-Domäne finden sich in fast allen Metazoa, in zwei Euglenozoa, Monosiga brevicollis (Choanoflagellida) und Batrachochytrium dendrobatidis (Fungi). Alle Proteine in den Metazoa scheinen homolog zu sein. Die Domänen befinden sich an den Enden der Aminosäurekette (Bild 1, Bild 2, Bild 3). Teleosten besitzen zwei oder mehr dieser Proteine, welche paralog sind [Ensembl-Daten]. Der Rest hat durchschnittlich ein ``Gen'' welches aber mehrere Transkripte besitzen kann (so z.B. Canis lupus familiaris oder D. melanogaster).

Figure 1: SAM und KH im Danio rerio ENSDARP00000094302-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/SAM-KH/Dre_ENSDARP00000094302.eps}

Figure 2: SAM und KH im Drosophila melanogaster FBpp0080363-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/SAM-KH/Dme_FBpp0080363.eps}

Figure 3: SAM und KH im Homo sapiens ENSP00000362993-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/SAM-KH/Hsa_ENSP00000362993.eps}

RRM & PUF

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Die Kombination von RRM- und PUF-Domäne in einem Protein ist nur den Vertretern der Fungi eigen. In den Fungi gibt es 67 von 81 Organismen mit annotierten RRM-PUF Proteinen. Die meisten davon besitzen nur ein einziges solches Protein. Die Ausnahme bilden hier die Saccharomyces und Schizosaccharomyces. Die Domänen liegen bei Saccharomyces cerevisiae mittig der Aminosäurekette (Bild 4). Vom N-terminalen Ende gesehen kommt erst die RRM-Domäne gefolgt von PUF (Pumilo_RNA).

Figure 4: RRM und PUF in Saccharomyces cerevisiae YPR042C-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-PUF/Sce_YPR042C.eps}

RRM & KH

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Proteine, welche die RRM- und die KH-Domäne enthalten finden sich nur in eukaryotischen Lebewesen. Sie sind vollständig in den Deuterostomia vorhanden. Bei den Protostomia konnte diese Domänenkombination bei den Drosophilinae, Daphnia pulex und Lottia gigantea gefunden werden. RRM-KH Proteine finden sich auch noch in wenigen Alveolata und Vividiplantae (Tabelle 13). Ob es sich hier um funktionelle Proteine handelt oder um ``false positives'' muss überprüft werden.


Table 13: Übersicht der RRM-KH-Domänenverteilung.
Taxon annotiert/in superfam
Bacteria 0/668
Archaea 0/52
Eukaryota 61/193
    Rhodophyta 0/1
    Haptophyceae 1/1
    Parabasalidea 0/1
    Heterolobosea 0/1
    Viridiplantae 9/18
    Fungi/Metazoa group 47/143
        Fungi 0/78
        Choanoflagellida 1/1
        Metazoa 46/64
    Alveolata 4/13
    stramenopiles 0/6
    Euglenozoa 0/5
    Diplomonadida group 0/1
Amoebozoa 0/3


Im Schnitt hat jeder Organismus der Deuterostomia 3 RRM-KH Proteine, die restlichen Organismen nur eines. Hier noch ungeklärt ist die Frage ob die Proteine der Metazoa homolog sind. Die Domänenverteilung in den Proteinen (Bild 5 Bild 6 Bild 7) spricht aber dafür. Auch bei den Proteinen eines Organismus scheint es sich um homologe zu handeln (Bild 5, 8, 9, 10).

Figure 5: RRM und KH in Homo sapiens ENSP00000320204-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-KH/Hsa_ENSP00000320204.eps}

Figure 6: RRM und KH in Danio rerio ENSDARP00000040323-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-KH/Dre_ENSDARP00000040323.eps}

Figure 7: RRM und KH in Aedes aegypti AAEL006876-PA-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-KH/Aae_AAEL006876-PA.eps}

Figure 8: RRM und KH in Homo sapiens ENSP00000371634-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-KH/Hsa_ENSP00000371634.eps}

Figure 9: RRM und KH in Homo sapiens ENSP00000290341-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-KH/Hsa_ENSP00000290341.eps}

Figure 10: RRM und KH in Homo sapiens ENSP00000258729-Protein
\includegraphics{/homes/bierdepot/wint/praktikum/bioinfprak09/data/RRM-KH/Hsa_ENSP00000258729.eps}


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root 2009-03-18