t0163

T0163

Das zu untersuchende CASP5 Target T0163 beschreibt das Protein Glycin oxidase des Organismus B. subtilis und besitzt eine Länge von 369 Aminosäuren.

Transmembranregion

genutzte Server: SMART, TMHMM

Beide Server berechnen eine Transmembranhelix des Proteins von Aminosäurenposition 7 bis 24 (Ausgabe von Smart bzw. Tmhmm).

Domainidentifikation

genutzte Server: Pfam

1 vermeintlich konservierte Domaine wurde gefunden:

DAO von Sequenzposition 5 bis 351: E-value=4.6e-09

Suche von Sequenz-Sequenz Homologen

genutzte Server: blastp

Die Nutzung der Domaine DadA erzeugt 3 signifikante Alignments.

1NG3 - Chain A, Complex Of Thio (Glycine Oxidase) With Acetyl-Glycine: Score=735, E-value=0.0
1EL5 - Chain A, Complex Of Monomeric Sarcosine Oxidase With The Inhibitor Dimethylglycine: Score=40, E-value=0.001
1L9C - Chain A, Role Of Histidine 269 In Catalysis By Monomeric Sarcosine Oxidase: Score=40, E-value=0.001

Das beste Alignment ist identisch mit dem Target T0163, dessen 3D-Struktur somit bereits als pdb-file von 1NG3 vorhanden ist.
Der Score mit dem zweitbesten Alignment ist gering, aber im Bereich des Alignments existiert eine annehmbare Quote an Positiven (42%). Deswegen nutzen wir im folgenden das pdb-file von 1EL5 als Modell.

Modeller

genutzte Software: Modeller 6v2

Die für den Modeller benötigten Eingabedaten

pir-file (Alignment der Struktur des Modells gegen Zielsequenz mit FUGUE berechnet und anschliessend leicht modifiziert)
pdb-file des Modells 1EL5
Startscript

erzeugen das pdb-file für das Target T0163.

Kontrolle des erhaltenen Ergebnisses auf seine Glaubwürdigkeit:

genutzte Software: ProFit v2.2

Der Vergleich der Struktur des Originals 1NG3 (pdb-file) mit der vom Modeller berechneten Targetstruktur T0163 ergibt einen RMS-Wert von 8.488 Angstroem. Dieser ist kleiner als der Grenzwert 10, was einen guten Wert fuer die Güte des erstellten Modells bedeutet.

FAZIT

Da die gesuchte Struktur von T0163 bereits bekannt war, konnte die Güte der Vorhersage von Proteinstrukturen getestet werden, indem bekannte ähnliche Proteine als Modell genutzt werden. Mit dem Modell 1EL5 berechneten wir eine Proteinstruktur, die in ausreichendem Mass mit unserer gesuchten Struktur übereinstimmt.